ANTcryo高进孔率支持膜 ：提升极限分辨率
ANTcryoTM 应用案例
案例1：2022年2月8日，Science在线发表了中国科学院上海药物研究所徐华强/尹万超团队与济民可信邓俗俊团队合作的题为“Structures of the Omicron Spike trimer with ACE2 and an anti-Omicron antibody”的最新成果。该项工作中使用ANTcryoTM和UtrAuFoil两种支持膜分别揭示了Omicron突变株新冠病毒刺突蛋白与特异性治疗抗体JMB2002和受体ACE2结合的结构，最终分辨率分别为2.69和2.77 Å[13]。
案例2：2022年3月28日，斯坦福大学Brian K. Kobilka团队在BioRxiv上发表了 “Calcineurin-fusion facilitates Cryo-EM Structure Determination of a Family A GPCR”，该项工作中冷冻电镜样品制备分别使用了ANTcryoTM和Quantifoil研究了β2肾上腺素能受体(β2AR)的不同状态，分别获得了3.49和3.95 Å的高分辨结构[6]。
案例3：2020年2月，Cell上刊登了上海科技大学刘志杰团队发表的“Activation and Signaling Mechanism Revealed by Cannabinoid Receptor-Gi Complex Structures”，解析了CB1和CB2分别与G蛋白分子结合的冷冻电镜三维结构。该项工作中冷冻电镜样品制备使用的正是ANTcryoTM载网（ANTcryoTM的曾用名是CryoMatrix），最终分辨率分别是3.0 Å和2.9 Å[9]。
图：CB1-G蛋白和CB2-G蛋白复合物的冷冻电镜结构[9]
纳境鼎新独有专利产品—ANTcryoTM孔阵列支持膜（非晶镍钛合金支持膜）（发明专利CN201810326897.5）[1]，是冷冻单颗粒制样的升级方案。产品推出仅两年，已助力用户发表12篇高分论文，其中5篇发表在CNS上[2-13]。由于ANTcryoTM表现出如下优势，从而受到业界用户的广泛认可。
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提升分辨率
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提高制样成功率
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节约透射电镜机时
在颗粒的吸附力上，ANTcryoTM支持膜比传统碳膜低了近20倍，从而提高了颗粒进孔率，减少了孔内颗粒的聚集，显著提高了制样成功率。同时，由于数据中可用颗粒的增多，节省了数据收集的时间。就去铁铁蛋白的数据来看，获得相同颗粒需要的透射电镜机时减少为传统碳膜的50%或更少[1]。
图：去铁铁蛋白冷冻电镜照片[1] ANTcryoTM支持膜与传统碳膜相比，进孔率高颗粒密集，颗粒分散更少重叠，数据收集时间更短；颗粒边界清晰，获得的分辨率更高。
与传统碳膜相比，ANTcryoTM支持膜具有更好的导电性，降低电子束导致的样品漂移（BIM），从而获得更高的分辨率。用户实验表明在进一步推进分辨率时，高分辨的提升超过0.2 Å[1]。
此外，与碳膜一样，ANTcryoTM支持膜也是一种非晶材料，适配电镜常规合轴校准需要，匹配电镜自动化数据采集流程。
可以在哪里买到？
表：现货型号
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型号 |
载网材料 |
载网目数 |
孔径 |
孔边缘间距 |
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M01 |
Au |
300 |
1.2 μm |
1.3 μm |
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M02 |
Cu |
300 |
1.2 μm |
1.3 μm |
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M03 |
Au |
400 |
1.2 μm |
1.3 μm |
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M04 |
Au |
300 |
2.0 μm |
1.0 μm |
ANTcryo的购买渠道有公众号（纳境科技）
网站（www.nanodim.cn）
订购邮箱（sales@nanodim.cn）
订购电话（+86 18811539262）
经销商镇江乐华科技有限公司（+86 0511-80780956）
References
[1]. 2020. Prog Biophys Mol Biol, Huang, X., et al., Amorphous nickel titanium alloy film: A new choice for cryo electron microscopy sample preparation.
[2]. 2021. Nat Commun, Kang, H., et al., Structural basis for recognition and regulation of arenavirus polymerase L by Z protein.
[3]. 2022. bioRxiv, Li, Z., et al., Cryo-EM structures reveal the activation and substrate recognition mechanism of human enteropeptidase.
[4]. 2022. Cell Discov, Wang, A., et al., Structure of infective Getah virus at 2.8 A resolution determined by cryo-electron microscopy.
[5]. 2022. Nat Commun, Wang, Q., et al., Structural basis of the ligand binding and signaling mechanism of melatonin receptors.
[6]. 2022. bioRxiv, Xu, J., et al., Calcineurin-fusion facilitates Cryo-EM Structure Determination of a Family A GPCR.
[7]. 2022. Nat Struct Mol Biol, Zhang, H., et al., Structure of human glycosylphosphatidylinositol transamidase.
[8]. 2021. Proc Natl Acad Sci U S A, Zhou, X., et al., Structural basis for ligand binding modes of CTP synthase.
[9]. 2020. Cell, Hua, T., et al., Activation and Signaling Mechanism Revealed by Cannabinoid Receptor-Gi Complex Structures.
[10]. 2021. Nature, Lin, S., et al., Structures of Gi-bound metabotropic glutamate receptors mGlu2 and mGlu4.
[11]. 2020. Science, Qiao, A., et al., Structural basis of Gs and Gi recognition by the human glucagon receptor.
[12]. 2020. Nature, Ruan, Z., et al., Structures of human pannexin 1 reveal ion pathways and mechanism of gating.
[13]. 2022. Science, Yin, W., et al., Structures of the Omicron spike trimer with ACE2 and an anti-Omicron antibody.
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